Наверх
Обратно
8 800 250-06-18
Менюx
КорзинаАвторизоватьсяНаши магазиныПомощь
Моя корзина: нет товаровx
Нет товаров
Оплата и доставка
x
Ваш город: Судоверфь, вам доступны способы доставки:
  • отправка Почтой РФ (от 200 руб)
Вам доступны способы оплаты:
  • при получении заказа
  • предоплата: банковские карты, терминалы оплаты и многое другое
  • банковский перевод для физ. лиц
  • банковский перевод для юр. лиц
Авторизоваться
Судоверфь
x
Выбор города

Ваш город: Судоверфь ?

Ваш город: Судоверфьизменить )
Пункты самовывоза
Вам нравится эта книга?  
Авторизуйтесь или зарегистрируйтесьна сайте, чтобы получить доступ к уникальному рекомендательному сервису «Буквоеда»
Авторизуйтесь или зарегистрируйтесьна сайте, чтобы получить доступ к уникальному рекомендательному сервису «Буквоеда»
Авторизуйтесь или зарегистрируйтесьна сайте, чтобы получить доступ к уникальному рекомендательному сервису «Буквоеда»

Insilico Binding Studies of Phenolic Compounds with Tyrosinase
Bhele Upendra

Вы можете заказать:
Подробнее о технологии 
Экономьте до 30% с бонусными баллами! При покупке вы получите
от 424 баллов
на свой бонусный счёт. Получить баллы и скидку
Вам доступны способы доставки:
  • отправка Почтой РФ (от 200 руб)
Способы оплаты

Описание

Copper containing tyrosinase enzyme is responsible for melanin biosynthesis in human. Anomalous growth of this enzyme causes hyper-pigmentation related disorders. Monophenols and Diphenols compounds are used as inhibitors and among these the some compounds exhibited significant inhibitory activities against the tyrosinase. Molecular docking studies of these enzymes with those metabolites have been the focus of this study. The active site of the tyrosinase is the two copper ions as binding site. The metal ions seem to play an important role in establishing the interaction within the cavity of active sites. Discovery Studio3.1 was utilized to investigate the conformation and binding affinities of our small molecules. The results indicate a possible mechanism for their anti-tyrosinase activity which may involve anability to chelate the copper atoms which are required for the catalytic activity of tyrosinase.
далее Читать
Свернуть
   Читать далее
Год:2013
Страниц:96
ISBN:9783659463747
Формат:22.9cm x 15.2cm x 0.5cm
Код:pod 6073577
Авторы:Bhele, Upendra
Тематика:География, экология, биология

Мнения и отзывы

Авторизуйтесь или зарегистрируйтесь на сайте, чтобы оставить отзыв и получить возможность заработать 15 бонусных баллов в бонусной программе
Оставить отзыв
Спасибо
за отзыв!
Отслеживать статус можно в
«Ваших отзывах».
Оставить отзыв
Insilico Binding Studies of Phenolic Compounds with Tyrosinase
Insilico Binding Studies of Phenolic Compounds with Tyrosinase
Bhele Upendra
 
Авторизуйтесь, чтобы оставить свой отзыв о товаре
Общее впечатление
Вам нравится эта книга?  
Авторизуйтесь или зарегистрируйтесьна сайте, чтобы получить доступ к уникальному рекомендательному сервису «Буквоеда»
Авторизуйтесь или зарегистрируйтесьна сайте, чтобы получить доступ к уникальному рекомендательному сервису «Буквоеда»
Авторизуйтесь или зарегистрируйтесьна сайте, чтобы получить доступ к уникальному рекомендательному сервису «Буквоеда»
0 букв

Отзыв длиной более 500 букв, который будет принят модератором, принесет вам 15 баллов для участия в нашей бонусной программе!

Отзыв должен быть уникальным и содержательным: нельзя копировать отзывы, мнения и информацию с других сайтов.

Не содержать нецензурную брань.

Отзыв должен относиться к товару, на который он написан.

Без спойлеров.

Мы не рекомендуем пересказ аннотации или содержания.

Нельзя указывать ссылки на сторонние ресурсы и email адреса

Назад к написанию отзыва
×

С товаром «Insilico Binding Studies of Phenolic Compounds with Tyrosinase» часто покупают

x

Если Вы обнаружили ошибку в описании товара «Insilico Binding Studies of Phenolic Compounds with Tyrosinase» Bhele Upendra, выделите её мышкой и нажмите: Ctrl+Enter. Спасибо!

©2006-2018, ООО «Буквоед»
8 800 250-06-18

Спасибо за ваше обращение.
Его номер - .

Ответ будет направлен на указанную почту в ближайшее время.

x
x